The relationship between excessive proteolysis and defective texture was first reported in Italian dry-cured hams (Parolari et al., 1994; Virgili et al., 1995). However, although pastiness and softness have been related to increased proteolysis measured as amino acid and peptide contents, the proteins involved have not been identified. The development of new separation techniques, such as 2-D electrophoresis, enables the study of those mechanisms related to meat and meat product quality. The study was carried out to compare protein 2D electrophoretic patterns of pasty and soft dry-cured ham to those from normal hams to find markers related to textural defects. To achieve this, low molecular ionic strength extracts were used. Different 2DE patterns were detected between dry-cured ham quality, although the profiles were also clearly influenced by the total processing time. The protein solubility increased as the processing time increased. The decrease in the molecular weight of proteins depended on the processing time.The pasty and soft texture of dry-cured hams had more spots with high molecular weight. 2-D electrophoresis was effective in characterizing the quality of dry-cured hams. In further work, spots of interest (either proteins or fragments) will be studied using the Maldi-tof spectrometry.

La texture du jambon sec est la résultante de l'ensemble des modifications qui affectent la solubilité et l'intégrité des protéines du muscle. La protéolyse est plus intense dans les premiers mois de séchage et tend à diminuer avec l'augmentation de la teneur en sel dans les muscles. La mesure de l'azote non protéique (acides aminés + peptides) est traditionnellement effectuée et constitue la mesure de référence d'estimation de la protéolyse dans le jambon sec. Cependant, de nouvelles techniques telles que l'électrophorèse bidimensionnelle devraient permettre une approche plus globale de caractérisation d'un jambon sec. La comparaison des profils protéiques de jambon sec de texture différente a été entreprise. Pour cela, nous avons utilisé des extraits protéiques solubles à faible force ionique. Les profils protéiques obtenus diffèrent selon la qualité de texture des jambons mais ils sont aussi influencés par le temps d'affinage des jambons secs. Les profils protéiques des jambons secs dont la texture est soit pâteuse soit molle présentent des spots caractéristiques dans la zone des poids moléculaires élevés et une absence de spots protéiques dans la zone centrale du gel soit autour d'un poids moléculaire de 30 kDa et des pHi voisins de 6-7. Cela traduit en fait une augmentation de la solubilité de ces protéines. Pour le process d'affinage moyen, les spots caractéristiques se situent dans la zone de poids moléculaire compris entre 30 et 40 kDa. Ces derniers résultats confirmeraient la protéolyse très intense souvent décrite dans les jambons à texture pâteuse (Parolari et al., 1988). L'approche protéomique de la qualité du jambon sec est complémentaire des mesures classiques de l'azote non protéique. Ses développements, couplés à la spectrométrie de masse, devraient permettre d'identifier les protéines cibles de la protéolyse et à terme définir des marqueurs biologiques de la qualité.